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Hipótesis: las plantas recuerdan el invierno gracias a los priones

Estamos aprendiendo a mirar a las plantas de otra manera. En ciencia nos gusta volver la vista atrás hacia los clásicos para descubrir que algunos genios de la antigüedad ya habían intuido lo que hoy estamos redescubriendo. Pero en este caso hay que quitarle la razón a Aristóteles cuando diferenciaba a los animales de las plantas por el hecho de que estas últimas carecen de percepción.

Una flor de 'Arabidopsis thaliana'. Imagen de Wikipedia.

Una flor de ‘Arabidopsis thaliana’. Imagen de Wikipedia.

Las plantas tienen un complejo sistema de cognición que solo hemos empezado a conocer en los últimos años. Poseen más sentidos que nosotros, procesan la información recibida, se comunican con sus semejantes y con otras especies, y en función de todo ello toman decisiones. Son inteligentes, y los científicos que trabajan en el nuevo y revolucionario campo que denominan neurobiología vegetal aconsejan abandonar nuestros conceptos neurocéntricos cuando nos referimos a una cualidad muy extendida en el mundo vivo llamada inteligencia. Las plantas no tienen mente, como también carecen de otros de nuestros sistemas, pero esto no implica que no puedan hacer muchas de las mismas cosas que nosotros hacemos empleando soluciones evolutivas diferentes.

Entre estas nuevas y sorprendentes capacidades de los vegetales descubiertas en los últimos años está la memoria. Las plantas recuerdan condiciones climáticas pasadas y ataques de herbívoros, y sus respuestas actuales vienen condicionadas por esos hechos del pasado. Pero ¿cómo lo logran? Como ya expliqué ayer, aún ni siquiera sabemos con toda claridad cómo nosotros somos capaces de mantener una memoria a largo plazo. Como decía un estudio que cité ayer sobre los mecanismos de la memoria en la mosca Drosophila, “una vieja incógnita en el estudio de la memoria a largo plazo es cómo el rastro de un recuerdo persiste durante años cuando las proteínas que iniciaron el proceso se reciclan y desaparecen en cuestión de días”.

Y como expuse ayer, una nueva hipótesis propone que en esto tienen algo que ver los priones, proteínas que conocemos como agentes patógenos en el mal de las vacas locas y su variante humana, pero que como moléculas capaces de perpetuarse tienen el don de la eterna juventud. Ayer mencioné como ejemplo las moscas y la liebre de mar Aplysia. Pero este último caso no se estudió directamente en el molusco, sino que se extrajo su proteína y se analizó en la levadura.

¿Por qué en la levadura? Estos hongos unicelulares son muy utilizados como organismos de laboratorio porque sus células se parecen a las nuestras y es muy fácil cultivarlos. Pero es que además, las levaduras también tienen priones. De hecho, fue con un prión de levadura como se demostró por primera vez que estas proteínas se comportan como agentes infecciosos sin ningún tipo de material genético, algo que parecía imposible.

En las levaduras fue también donde empezó a demostrarse que los priones no son siempre tan malvados como el de las vacas locas. De hecho, los priones de las levaduras se descubrieron como factores heredables que no pasan por el genoma y que confieren ciertas ventajas frente a condiciones ambientales adversas. Durante años se pensó que esto era un raro efecto en las levaduras cultivadas en laboratorio, pero en 2012 la investigadora del Instituto Whitehead de Cambridge (EEUU) Susan Lindquist demostró que las levaduras en la naturaleza utilizan los priones como mecanismo habitual de herencia de ventajas adaptativas.

Lindquist es pionera en la investigación de los priones y en su posible función en la memoria. Suyo es el descubrimiento de que este es un mecanismo de herencia en levaduras, y fue también coautora del trabajo que demostró el carácter priónico de la proteína de la liebre de mar implicada en la memoria. Tal como hizo al probar la proteína del molusco marino en las levaduras, recientemente se ha fijado en otro gran dominio de los seres vivos en el que aún se desconoce por completo la posible existencia de priones. Y así regresamos a las plantas.

¿Tienen priones las plantas? Y si es así, ¿con qué fin? Para responder a estas preguntas, Lindquist y sus colaboradores repasaron las secuencias ya conocidas de multitud de proteínas de la planta Arabidopsis, el ratón vegetal de los laboratorios. De todas ellas, se quedaron con 474 que parecían contener secuencias típicas de los priones. De estas, a su vez, eligieron tres que en la planta participan en el mecanismo de floración, un proceso regulado por factores internos y externos.

Levaduras cultivadas en el experimento de Lindquist. El tono más claro (4) indica mayor actividad priónica. Imagen de PNAS.

Levaduras cultivadas en el experimento de Lindquist. El tono más claro (4) indica mayor actividad priónica. Imagen de PNAS.

Y con estas tres proteínas, ¡a las levaduras! Lindquist y su equipo insertaron las proteínas en el hongo y a continuación estudiaron cómo se comportaban. El resultado del estudio, publicado en PNAS, es que al menos una proteína llamada Luminidependens (LD) cumple a la perfección el perfil de un prión, con toda la pinta de poseer una función biológica concreta en las plantas. Esto da respuesta a la primera pregunta: sí, las plantas tienen priones. En esto tampoco son diferentes de otros organismos estudiados, incluidos nosotros.

La respuesta a la segunda pregunta aún es una incógnita. La levadura permite determinar si una proteína extraña a ella es un prión, aunque no sirve para estudiar su función natural; esto habrá que determinarlo en la misma planta. Pero Lindquist eligió proteínas implicadas en la floración por un motivo: su hipótesis es que los priones también actúan como memoria molecular en las plantas. El fin del invierno dispara la señal de la floración, pero las plantas son capaces de distinguir entre la estación prolongada y una sola noche de frío ocasional durante la primavera; de alguna manera, conservan una memoria a largo plazo del invierno una vez que ha terminado.

Y esta memoria a largo plazo de las plantas, sospecha Lindquist, podría residir en los priones, del mismo modo que estas proteínas parecen intervenir en el mantenimiento de nuestros recuerdos. En su estudio, la investigadora y sus colaboradores escriben: “Aún deberá determinarse si la proteína LD experimenta un cambio conformacional priónico y biológicamente significativo que desempeñe un papel en la decisión de la floración en las plantas”. Seguro que este trabajo ya está en marcha. Y si llega a demostrarse que los priones actúan como mecanismo universal de memoria, no solo se rifará un Nobel, sino que habrá una razón más para mirar a las plantas de otra manera. Aristóteles no daría crédito.

¿Y si nuestros recuerdos fueran priones (como los de las vacas locas)?

¿Cómo es posible que recordemos algo ocurrido hace diez, veinte, treinta, cuarenta años? A veces lo más simple para nuestra experiencia diaria es lo más complicado de explicar desde el punto de vista biológico: ¿qué rastro tangible queda hoy en nuestro organismo de aquel episodio de cuando teníamos seis años?

El conocimiento de hoy dicta que los recuerdos a largo plazo se almacenan gracias a cambios en el sistema neuronal con capacidad de perpetuarse, como nuevas proteínas y conexiones sinápticas. Pero ¿cómo se mantienen activas estas conexiones durante años, cuando el estímulo que las provocó lleva largo tiempo desaparecido? La memoria a largo plazo es una especie de fantasma molecular cuya capacidad de persistencia aún esconde muchos secretos.

Eso, una vaca. Imagen de dominio público / Pixabay.

Eso, una vaca. Imagen de dominio público / Pixabay.

En los últimos años está tomando forma una teoría arriesgada, como todo lo nuevo, pero brillante y plausible, como todo lo nuevo que acaba triunfando. Según esta idea, la memoria puede persistir a largo plazo gracias a los priones. Recordemos la famosa encefalopatía espongiforme bovina, el “mal de las vacas locas” que se transmitía a los humanos a través del consumo de tejidos animales contaminados. Las responsables de esta enfermedad son unas proteínas peculiares que actúan como los zombis de la cultura popular, destruyendo, sembrando el caos y convirtiendo a otros en lo mismo que ellos.

En el caso de los priones, se trata de proteínas peligrosamente mal conformadas que además son capaces de transmitir esta configuración errónea a otras. El resultado es que actúan como agentes infecciosos, extendiendo sus efectos patológicos a otras zonas sanas. Estos efectos normalmente consisten en pegarse unas a otras formando bloques que inutilizan las células y las destruyen. Los humanos tenemos una forma propia de encefalopatía similar a la que provocaba el consumo de animales enfermos, la Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob. En las tribus caníbales de Papúa Nueva Guinea se documentó otra forma similar llamada kuru. Las ovejas tienen su propia versión, el scrapie o tembladera.

Como ya conté aquí, los priones son una especie de Cuarto Milenio de la biología. Durante años los biólogos se frotaban los ojos de incredulidad ante la hipótesis de que existían agentes infecciosos capaces de propagarse y transmitirse de persona a persona (o más genéricamente, de animal a animal) sin ningún tipo de material genético, compuestos solo por proteínas que proceden de nuestros propios genes, y que por algún motivo y mecanismo pueden volverse locas y llegar a matarnos. Pura ciencia ficción de serie B. Pero lo bueno o malo de la ciencia, según para quién, es que tampoco se calla cuando lo que tiene que decirnos no va a gustarnos nada. Y aunque los priones fueran en sus inicios una especie de herejía biológica, ahí están.

No solo están, sino que posiblemente en el futuro adquieran mayor protagonismo en campos hasta ahora insospechados. Últimamente vienen acumulándose indicios de que los priones podrían estar implicados en otras enfermedades neurodegenerativas como el alzhéimer (con lo que esto conlleva de que puedan transmitirse). Pero los priones aún tienen mucho por revelar, y casi en el primer puesto figura una pregunta: ¿qué hemos hecho nosotros (biológicamente hablando) para merecer esto (un peligro mortal oculto en nuestros propios genes)? ¿Qué sentido evolutivo tiene su existencia? ¿Lo tiene?

Una posibilidad es que los priones no solo existan para amargarnos la vida, sino que originalmente hayan sobrevivido a los hachazos de la evolución porque en realidad aportan otras funciones beneficiosas, y que hasta ahora solo hayamos conocido lo peor de ellos, su faceta destructora. Pero ¿qué funciones beneficiosas?

Y así volvemos a la memoria. Si se trata de conservar un recuerdo a largo plazo que no puede guardarse en la caja fuerte del material genético, ¿qué mejor que encargárselo a una proteína capaz de perpetuarse? Así es como está naciendo la idea de que los priones puedan ser una especie de guardianes de la memoria.

En 2003, tres investigadores en EEUU descubrieron que al transferir a las levaduras una proteína neuronal de la liebre de mar Aplysia llamada CEPB, dicha molécula se comportaba como un prión, pero en este caso la forma mala era la buena; es decir, la conformación capaz de perpetuarse era precisamente la que le permitía realizar su función. Los tres científicos lanzaron esa arriesgada y brillante hipótesis: “Proponemos que la conversión de CPEB a un estado de prión en las sinapsis estimuladas ayuda a mantener los cambios sinápticos a largo plazo asociados al almacenamiento de memoria”.

Otros estudios han venido a darles la razón. En 2012, investigadores del Instituto Stowers de Kansas City (EEUU) revelaron que Orb2, un tipo de proteína CPEB propio de la mosca Drosophila, se acumula en las sinapsis neuronales y ayuda a mantenerlas activas. Cuando se suprime la función de Orb2, las moscas pierden la memoria a largo plazo.

Y sobra decirlo, las proteínas CEPB están presentes en muchos otros organismos, incluidos nosotros. Todavía no sabemos hasta qué punto ese recuerdo del colegio puede depender de un ente biológico que hasta hace poco conocíamos solo por el brote de una oscura y amenazadora enfermedad a comienzos de este siglo, y que pasó además a la historia de las hemerotecas por las poco afortunadas declaraciones de una ministra de Sanidad. Pero sí sabemos que, en las levaduras, los priones conservan una memoria molecular que permite a estos hongos unicelulares sobrevivir a condiciones ambientales adversas.

Ahora sabemos algo más, y no menos sorprendente. Mañana contaré un nuevo estudio que nos descubre cómo los priones también podrían servir para conservar la memoria en seres a los que, para empezar, muchos ni siquiera les sospecharían la cualidad de tener recuerdos.

¿Puede el alzhéimer ser transmisible?

Ayer conté aquí la historia de los priones, agentes causales de enfermedades que llevan casi 300 años desconcertando a los científicos, y que solo en el último medio siglo han empezado a comprenderse. Los priones se saltan a la torera la lógica de la biología: son partículas infecciosas compuestas únicamente por proteínas, capaces de invadir el tejido nervioso sin depender de un ácido nucleico (ADN o ARN) para desencadenar su proceso infectivo. En humanos y otros animales provocan dolencias neurodegenerativas que hoy no tienen tratamiento ni curación, como el mal de las vacas locas o la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (CJD).

Los priones actúan transmitiendo su conformación errónea y patológica a otras proteínas sanas, a las que arrastran a ese lado oscuro de la rebelión contra el organismo. Cuando un prión entra en contacto con una proteína normal, induce un cambio en su plegamiento. Todos los priones conocidos tienen en común un tipo de configuración espacial similar, compuesto por estructuras llamadas láminas beta que tienden a agregarse entre sí para formar fibrillas. Estas se depositan en grumos insolubles llamados amiloides que destruyen el tejido nervioso, lo que dispara un proceso neurodegenerativo irreversible y devastador.

Pero fuera del ámbito de los priones, cuando hablamos de depósitos amiloides y de degeneración neuronal, hay una enfermedad que nos viene de inmediato a la mente: el alzhéimer. Este terrible mal aún no tiene una causa definida, pero uno de sus síntomas más conocidos es la formación de placas amiloides. Claro que nadie ha sugerido que el alzhéimer pueda ser transmisible como lo son el mal de las vacas locas o la CJD.

Instrumental quirúrgico. Imagen de Wikipedia.

Instrumental quirúrgico. Imagen de Wikipedia.

Nadie, hasta ahora. Un estudio publicado la semana pasada en Nature revela que se han encontrado signos típicos del alzhéimer en el cerebro de pacientes fallecidos por enfermedad de Creutzfeldt-Jakob que habían recibido tratamiento con hormona de crecimiento extraída de la glándula pituitaria de cadáveres, una terapia que dejó de dispensarse hace 30 años.

Entre 1958 y 1985, era relativamente común que los niños de estatura demasiado baja para su edad recibieran inyecciones de hormona de crecimiento humana (hGH) que se preparaba reuniendo extractos de glándula pituitaria de miles de cadáveres. Unas 30.000 personas en todo el mundo fueron tratadas de esta manera. Por entonces no se sospechaba ningún efecto adverso, pero algunos de los pacientes desarrollaron CJD. Con el descubrimiento de los priones en 1982, se detectó que algunos de los lotes de hGH estaban contaminados con estos agentes infecciosos. La terapia con hGH de cadáveres fue suspendida de inmediato, pero para algunos ya era demasiado tarde: la CJD puede tardar decenios en manifestarse.

En Reino Unido, 38 pacientes de un total de 1.848 receptores de hGH de cadáveres habían desarrollado CJD en el año 2000, con un tiempo de incubación de unos 20 años. En 2012 se habían identificado en todo el mundo 450 casos de CJD causada por hGH cadavérica o por otros procedimientos médicos.

Ahora, un equipo de científicos británicos ha llevado a cabo autopsias de cerebro de ocho personas fallecidas por CJD entre los 36 y los 51 años. Y además de los síntomas evidentes del mal que provocó sus muertes, en cuatro de ellos los investigadores han encontrado los depósitos beta amiloides característicos del alzhéimer, bien diferenciados de los grumos formados por los priones. Ninguno de los pacientes era poseedor de mutaciones asociadas a alto riesgo de padecer alzhéimer, y los signos de esta enfermedad tampoco aparecieron en otros 116 afectados por enfermedades priónicas que no habían recibido tratamiento con hGH. Por último, y confirmando lo que ya mostró otro estudio en 2013, los autores han revelado también que los pacientes con desarrollo de alzhéimer tienen beta amiloide en sus glándulas pituitarias, demostrando así una ruta de transmisión.

En realidad, no es la primera vez que que se sugiere una posible transmisión de los signos típicos del alzhéimer por tejidos afectados; anteriormente ya se había demostrado experimentalmente que la inoculación de ratones o primates con extractos de cerebros enfermos puede inducir la formación de beta amiloide en los animales. Sin embargo, es la primera vez que se demuestra una transmisión en el mundo real, no provocada deliberadamente.

Respecto a la existencia de una verdadera enfermedad de alzhéimer en estos pacientes, más allá de la detección de los depósitos beta amiloides, los científicos escriben en su estudio: “Aunque ninguno de los casos de CJD con patología beta amiloide tenía la patología de ovillos neurofibrilares de tau hiperfosforilada característica de la enfermedad de alzhéimer, es posible que la neuropatología completa de la enfermedad de alzhéimer se hubiera desarrollado si estos individuos no hubieran sucumbido a la enfermedad priónica a edades relativamente tempranas”.

Los autores apuntan la posibilidad de que las “semillas” del beta amiloide del alzhéimer se sembraran en los pacientes junto con los priones al purificar los extractos de hGH. Sin embargo, tampoco descartan la posibilidad de que los propios priones de la CJD pudieran sembrar el beta amiloide del alzhéimer; de darse esta posibilidad, equivaldría a tener que clasificar esta dolencia como potencialmente causada por un prión, lo que cambiaría radicalmente el enfoque de estudio.

Y concluyen: “Aunque no se sugiere que la enfermedad de Alzheimer sea una enfermedad contagiosa y no hay pruebas concluyentes de estudios epidemiológicos de que la enfermedad de Alzheimer sea transmisible, notablemente por transfusiones sanguíneas, nuestros hallazgos deberían invitar a considerar si otras rutas iatrogénicas [provocadas por procedimientos médicos] conocidas de transmisión de priones, incluyendo los instrumentos quirúrgicos y los productos de la sangre, podrían también ser relevantes de cara al beta amiloide y otras semillas proteopáticas [de proteínas enfermas] observadas en las enfermedades neurodegenerativas”.

En resumen, y por destacar las principales conclusiones: los autores no afirman ni demuestran que el alzhéimer sea una enfermedad contagiosa, pero sí que puede transmitirse en ciertos casos si existe una vía de inoculación de material contaminado. Tampoco sugieren que el alzhéimer sea una enfermedad priónica, aunque no es la primera vez que se encuentra un sospechoso vínculo entre ambos tipos de dolencias.

Pero lo que el estudio sí plantea es una revelación alarmante. Tanto los priones como las posibles semillas beta amiloides del alzhéimer resisten los procedimientos habituales de esterilización y descontaminación de material quirúrgico que destruyen los virus y las bacterias. A la vista de los resultados, no se puede descartar que un bisturí que haya tocado tejido enfermo pueda contaminar después otro cerebro sano. Aunque en el caso de los pacientes con dolencias priónicas ya se aplican métodos más extremos de esterilización, tal vez los nuevos hallazgos deban obligar a que estos protocolos se extiendan con la máxima urgencia a los casos de otras enfermedades neurodegenerativas como el alzhéimer.

Priones, el ‘Cuarto Milenio’ de la biología

Cuando yo era estudiante de biología, los priones eran algo así como la última locura, un campo científico tan fascinante como incómodo. Fascinante, porque desafiaba los paradigmas establecidos en biología. Incómodo, porque nadie sabía realmente explicar cómo funcionaban los priones.

En biología existe algo llamado Dogma Central, consistente en que la información se transmite del ADN al ARN y de este a las proteínas. El dogma debió modificarse ligeramente cuando se descubrió que ciertos virus, como el VIH que causa el sida, transmiten su información de ARN a ADN. Pero esto era solo un retoque menor que no derribaba el dogma. Ahora bien, en el caso de los priones la cosa cambia; ¿una proteína capaz de transmitir cierta información a otras proteínas sin intervención de ningún material genético?

Según el diccionario, infectar consiste en invadir un ser vivo y multiplicarse en él. La diferencia entre una infección y un envenenamiento es que, en el primer caso, el agente invasor puede reproducirse, crear otros muchos como él, de modo que a partir de un pequeño inóculo inicial puede obtenerse una población extensa. Entre estos agentes se encuentran las bacterias y los virus. En cambio, cuando lo que invade nuestro organismo es una toxina, esta puede atacar nuestros sistemas funcionales, pero el potencial de acción de este agente se limita a la cantidad inoculada. Si nos muerde una serpiente, su veneno puede matarnos, pero no puede reproducirse para generar más veneno. Una toxina es generalmente una proteína, un robot molecular encargado de desempeñar una función concreta. Y un robot no puede copiarse a sí mismo por sí mismo.

¿O sí?

Una oveja afectada de 'scrapie'. Imagen de Wikipedia.

Una oveja afectada de ‘scrapie’. Imagen de Wikipedia.

A mediados del siglo pasado, algunos científicos investigaban una extraña enfermedad neurodegenerativa mortal para las ovejas y cabras que en inglés se denomina scrapie, en referencia al comportamiento de los animales afectados, que se rascan compulsivamente contra paredes o árboles hasta provocarse heridas (de scrape off, raspar). En español se conoce como tembladera, en referencia a otro de los signos clínicos.

El scrapie aparece en los textos científicos al menos desde 1732, pero históricamente existía una controversia sobre si se trataba o no de una enfermedad infecciosa: se sabía que podía transmitirse, pero no parecía responder al modelo típico de una enfermedad vírica. Aún en 1958, los científicos estaban tan desconcertados sobre el origen de esta dolencia que en una reunión de la Asociación Veterinaria Británica se la calificó como “extraordinaria”. Por entonces se creía que la enfermedad podía ser hereditaria, ligada a un trastorno metabólico relacionado con la función endocrina, e influida por factores ambientales, según publicaba la revista New Scientist.

En 1962 el veterinario Herbert Butler (James) Parry, del Instituto Nuffield de la Universidad de Oxford, publicó que el scrapie era un mal hereditario y transmisible causado por un provirus, un fragmento de ADN móvil integrado en el genoma pero capaz de pasar de una célula a otra. La idea de Parry consistía en que el scrapie podía transmitirse, pero solo podía desarrollarse si se heredaba por vía genética.

Aunque Parry no llegó a atinar con el agente de la enfermedad, fue el primero en sugerir con acierto que se trataba de un mal infeccioso provocado por algo endógeno diferente a un virus. En esta definición se acercó bastante a la realidad. Tres años después Iain H. Pattison, del Instituto ARC de Investigación en Enfermedades Animales en Berkshire (Reino Unido), escribió que si el causante de la enfermedad era un virus, debía ser “de un tipo todavía no reconocido”.

En 1967, Pattison y Katherine M. Jones lograron purificar el agente del scrapie, sugiriendo que se trataba de una proteína. Poco después, el químico teórico John Stanley Griffith, por entonces en el Bedford College de Londres, recogió las observaciones de Pattison y Jones y las del grupo de la radiobióloga Tikvah Alper, del Hospital Hammersmith de Londres, para proponer una hipótesis enormemente audaz: que la causa del scrapie era una proteína infecciosa sin ADN ni ARN. Griffith discutía tres mecanismos mediante los cuales una proteína podía, en cierto modo, autorreplicarse, transmitiendo una conformación concreta a otras; es decir, infectar.

La teoría de Griffith era casi una herejía para la naciente biología molecular, pero se daba la circunstancia de que su autor era precisamente uno de quienes estaban alumbrando esta nueva ciencia: en la década de 1950 colaboró con Watson y Crick, a petición de este último, para calcular las fuerzas de interacción entre las bases del ADN, un aspecto esencial para comprender la estructura de la molécula de la vida. Mientras que Crick pensaba en interacciones entre bases iguales, los cálculos de Griffith revelaban que las uniones más probables eran adenina-timina y guanina-citosina. La visión de Griffith sobre la complementariedad de bases sería fundamental para entender la estructura y la replicación del ADN.

Tejido de cerebro de una vaca afectada por el mal de las vacas locas. Se observan los huecos que le dan el aspecto de esponja. El color rojizo corresponde a la presencia del prión. Imagen de CSIRO / Wikipedia.

Tejido de cerebro de una vaca afectada por el mal de las vacas locas. Se observan los huecos que le dan el aspecto de esponja. El color rojizo corresponde a la presencia del prión. Imagen de CSIRO / Wikipedia.

En 1982, Stanley Prusiner consiguió aislar e identificar la proteína causante del scrapie, a la que llamó “partícula proteinácea infecciosa”, o prión. El descubrimiento de Prusiner, que le valió el premio Nobel en 1997, corroboraba la hipótesis de Griffith: los priones, proteínas que adoptan una configuración patológica transmisible a otras proteínas similares, se identificaron como la causa de varias encefalopatías espongiformes transmisibles en mamíferos. Además del scrapie, estas dolencias incluyen una enfermedad que surgió en Reino Unido en 1986, y que diez años después se convirtió en protagonista de la actualidad al propagar una intensa psicosis alimentaria: la encefalopatía espongiforme bovina, o mal de las vacas locas. En este caso, el consumo de tejidos contaminados provoca en los humanos una variante de una dolencia ya conocida, la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob.

Aún hoy, casi medio siglo después de que Griffith formulara su hipótesis de la proteína infecciosa, transcurridos 33 años desde que Prusiner reconoció el agente causante y lo bautizó, es mucho lo que no se sabe sobre los priones. Lo conocido es que provocan enfermedades neurodegenerativas, y que lo hacen siguiendo un modelo de infección de película de género: del mismo modo que los zombis transforman a los humanos en zombis, o los vampiros en vampiros, una proteína maligna convierte a sus semejantes en lo mismo que ella. Sabemos que las proteínas zombificadas se comportan de manera anómala y dañina, formando grumos nocivos y destruyendo el tejido nervioso.

Y entre lo que no conocemos, sobre todo, está la manera de detener esta reacción en cadena. Actualmente las encefalopatías causadas por priones son todavía irreversibles, incurables y mortales.

Y lo que es peor, quizá los priones puedan además conducir la transmisión de enfermedades que hasta ahora creíamos no transmisibles. Mañana lo contaré.