Ayer les decía que el verdadero problema de los piojos no son los propios bichos, sino las liendres. Si estos huevos, que la hembra pone a razón de hasta 10 al día, se eliminaran fácilmente con un lavado o un cepillado, cualquier intruso en nuestras cabezas acabaría muriendo tarde o temprano sin dejar herederos a los que legar ese paisaje capilar hasta donde se extiende la vista. Sería enormemente sencillo librarnos de ellos, y probablemente los piojos se habrían extinguido mucho tiempo atrás.
Así, la mayor parte del éxito de la estrategia evolutiva del piojo, la que le ha permitido seguir infestando cada año a cientos de millones de humanos, descansa en ese firme agarre de la liendre al pelo que lo resiste casi todo, y contra el que poco pueden hacer incluso los insecticidas: el huevo solo está comunicado con el aire exterior por un poro llamado opérculo, en el que nuestras lociones apenas consiguen entrar. Digan lo que digan las campañas publicitarias, los expertos aseguran que ningún producto mata el 100% de las liendres, y ninguno de ellos es capaz de desprenderlas del pelo eficazmente.
Una liendre muerta en un pelo humano. Imagen de Gilles San Martin / Flickr / CC.
Por este motivo, conocer el sistema de adhesión de la liendre al cabello es un buen primer paso para lograr, tal vez, diseñar nuevos productos antipiojos que ataquen el problema desde su raíz. Ahora, gracias a un grupo de investigadores coreanos y a su estudio publicado en la revista Scientific Reports, conocemos mucho mejor la respuesta a esta incógnita. Y la respuesta es esta: la fuerte unión de la liendre al pelo se debe a un increíble pegamento producido por los piojos hembras, y que no se parece a ningún otro conocido hasta ahora.
Analizar los componentes de la cubierta de la liendre no ha resultado tan fácil como podría preverse. Cuando los científicos quieren hacer un estudio de este tipo, lo que hacen es disolver el material de base, en este caso las liendres, utilizando algún disolvente apropiado, y después se determina la composición de la muestra líquida utilizando un aparato llamado espectrómetro de masas.
Antes se creía que la cubierta de las liendres estaba compuesta por quitina, el polisacárido (azúcar) que forma el exoesqueleto de los insectos y los crustáceos; la cáscara de la gamba, digamos. Sin embargo, estudios recientes sugerían que en su lugar parecía más bien de naturaleza proteica, así que los investigadores sumergieron las liendres en un disolvente de proteínas: la urea.
Después de este tratamiento, comprobaron que todos los embriones de los huevos habían muerto y que sus proteínas se habían disuelto en la solución de urea. Pero en cambio, las cubiertas de las liendres seguían sin inmutarse. Así que probaron con otro tratamiento más fuerte, y luego con otro, y otro. Todos fallaron. Ni los disolventes orgánicos como el DMSO (dimetilsulfóxido), el etanol o el ciclohexano, ni los detergentes de laboratorio como el SDS (dodecil sulfato sódico), el Triton X-100 o el DDAO (N-óxido de N,N-dimetildodecilamina) lograron destruir los huevos.
Ante esta especie de adamantium piojil, a los investigadores solo les quedó la opción de analizar las liendres por otros métodos indirectos y luego tratar de encajar las piezas del puzle. En primer lugar, confirmaron la naturaleza proteica de la liendre empleando una técnica llamada espectroscopía de infrarrojos de transformada de Fourier (FTIR), que es capaz de revelar las estructuras de las proteínas intactas incluso en una muestra sólida. Utilizando una sola liendre, consiguieron verificar que su cemento estaba hecho de proteínas, aunque no lograron desentrañar la estructura de estas.
A continuación pasaron al método radical: ácido clorhídrico concentrado. Por suerte, los piojos aún no han completado el camino para convertirse en los aliens de Ridley Scott. El ácido destruyó los huevos, pero también las proteínas. El resultado de este tratamiento fue una sopa de aminoácidos, los eslabones que forman las proteínas. Pero esta sopa solo contiene los eslabones sueltos, como si al agitar un libro todas sus palabras se mezclaran; imposible conocer cómo son las proteínas originales.
Sin embargo, lo que sí puede conocerse de este caldo es su lista de ingredientes, los aminoácidos concretos presentes (como glicina, alanina, valina…), y sus porcentajes. Con estos datos, los investigadores se fueron a la base de datos que contiene la secuencia del genoma del piojo. Dado que el ADN se traduce en proteínas, la tarea consistía en buscar genes de cuyas secuencias pudieran predecirse proteínas con la misma composición de aminoácidos y los mismos porcentajes que los obtenidos en la sopa de aminoácidos de liendres.
Y allí aparecieron dos genes, que los investigadores coreanos han denominado Proteína de la Cubierta de la Liendre del Piojo 1 y 2, respectivamente (en inglés, Louse Nit Sheath Protein o LNSP 1 y 2). Por último, se trataba de comprobar si efectivamente estas proteínas existían en el piojo, y de producirlas in vitro para estudiar qué hacían.
En cuanto a lo primero, el resultado mostró que los investigadores habían dado en el clavo: las LNSP 1 y 2 existen en los piojos, pero más concretamente en las hembras adultas en fase de puesta de huevos, y aún más concretamente están presentes en su glándula accesoria, la que segrega el pegamento encargado de fijar la liendre al pelo.
Para lo segundo, los autores del estudio introdujeron un fragmento del gen de la LNSP 1 en bacterias Escherichia coli, utilizadas en los laboratorios como diminutas vacas lecheras para producir cualquier proteína que se desee. De este modo, las bacterias fabricaban una LNSP 1 parcial, que luego podía purificarse para estudiar sus propiedades.
Ya al estudiar la secuencia de aminoácidos de LNSP 1 y 2, los modelos bioinformáticos utilizados por los investigadores habían pronosticado que se trataría de proteínas con una tendencia a formar cadenas β que se compactarían fuertemente en láminas β; dicho de otro modo, que serían bastante pegajosas.
Esto se confirmó al poner en marcha la producción en bacterias: a medida que aumentaba la concentración de la proteína en la solución, los investigadores vieron que se volvía pringosa, y que al evaporarse el agua era capaz de adherir un pelo humano a un tapón de plástico, o un tubo de plástico a una placa Petri.
La proteína de la liendre LNSP 1 adhiere el pelo a un tapón de plástico y un tubo a una placa Petri. Imagen de Park et al, Scientific Reports 2019 / CC.
Para evaluar el poder adhesivo de LNSP 1, los científicos lo compararon con el Tisseel, un pegamento biológico comercial que se usa en cirugía para cerrar heridas y que está compuesto por fibrina, una proteína implicada en la coagulación de la sangre. El resultado fue que el pegamento de la liendre es unas 500 veces más potente que el Tisseel, y esto solo para el fragmento parcial producido en las bacterias; según los modelos, la proteína completa será aún más potente. Y a esto se añade que probablemente el pegamento del piojo contenga otras proteínas además de LNSP 1 y 2.
De hecho, y aunque en algunos aspectos estas proteínas se parecen a la tela de araña, otras peculiaridades de sus secuencias las diferencian de cualquier otro adhesivo biológico conocido, asemejándolas más a las proteínas que se acumulan y forman grumos en el cerebro en ciertas enfermedades neurodegenerativas como el Huntington.
En resumen, todo indica que los piojos han inventado uno de los pegamentos más potentes que existen. Los investigadores sugieren que, una vez se conozca su composición con más detalle, podría desarrollarse industrialmente como adhesivo biológico de alto rendimiento. Esto ya se ha hecho, por ejemplo, con el pegamento que utilizan los mejillones para aferrarse a las rocas y a partir del cual se ha creado un adhesivo más potente que el Super Glue y resistente al agua. Al menos tal vez acabemos sacando algo aprovechable de la lacra de los piojos.