Entradas etiquetadas como ‘Instituto de Catálisis y Petroleoquímica’

¿Qué son las “enzimas promiscuas”?

Por Francisco J. Plou (CSIC)*

Las enzimas son catalizadores biológicos, o biocatalizadores, responsables de regular y acelerar de forma sustancial la velocidad de las reacciones químicas en los seres vivos. Trabajos de los químicos estadounidenses Sumner y Northrop (ambos compartieron Premio Nobel de Química en 1946, junto con Stanley) permitieron determinar que las enzimas eran proteínas. Por tanto, al igual que estas últimas, las enzimas están formadas por aminoácidos y juegan un papel crucial en casi todos los procesos biológicos. El potencial químico de un ser vivo queda definido por su información genética, y las enzimas son las entidades biológicas que convierten dicha información en acción. Dicho de otro modo, las enzimas son proteínas que incrementan la velocidad de una reacción química sin consumirse y recuperándose sin cambios esenciales. Así, las enzimas son muy eficaces y específicas, ya que cada una está especializada en procesar una reacción concreta.

En esta imagen de microscopía electrónica de barrido se pueden observar tres enzimas distintas formando complejos cristalinos con fosfato de cobre. Los complejos de proteína y sal crecen formando estructuras semejantes a algunas flores. / David Talens Perales (IATA-CSIC). FOTCIENCIA16

En esta imagen de microscopía electrónica de barrido se pueden observar tres enzimas distintas formando complejos cristalinos con fosfato de cobre. Los complejos de proteína y sal crecen creando estructuras semejantes a algunas flores. / David Talens Perales (IATA-CSIC). FOTCIENCIA16

En los últimos años, un nuevo concepto, que se contrapone a esta especificidad de las enzimas, ha adquirido un notable protagonismo: la promiscuidad. Este término nos puede evocar a relaciones poco estables o “de flor en flor” entre personas, pero también se ha he­cho un hueco en el ámbito de la bioquímica, si bien suele utilizarse en su lugar el concepto más académico de “amplia especificidad”. En el metabolis­mo cada enzima se ha especializado, a través de la evolución, en una determinada reacción química, para lo que es necesa­rio que la enzima reconozca un sustrato muy concreto. Este es el caso de la glucosa oxidasa, una enzima que solo reconoce a la glucosa y se muestra indiferente con azúcares muy similares como la galactosa o la fructosa. Por ello tiene múltiples aplicaciones en biotecnología, entre las que destaca el poder cuantificar la glucosa libre en los fluidos biológicos (sangre y orina), base de los biosensores de las personas diabéticas. Sin embargo, cada año se publican nuevos artículos en los que se reseña cómo una enzima es capaz de aceptar sustratos alternativos al original (lo que se denomina “promiscuidad de sustrato”) o, lo que resulta mucho más rompedor, catali­zar otro tipo de transformaciones químicas (lo que se conoce como “promiscuidad catalítica”). La mayoría de enzimas, entonces, son promiscuas.

¿De dónde proviene esta propiedad? Se cree que las enzimas actuales han evolucionado a partir de enzimas ancestrales que mostraban una gran promiscuidad, esto es, las primeras enzimas eran generalistas y realizaban por tanto funciones muy diversas. Así, las células no podían gastar energía en producir enzimas especializadas y preferían en­zimas multifunción, como esos sacacorchos que, además de permitirnos abrir una botella de vino, incluyen una pequeña navaja y un sinfín de accesorios. Pero con el tiempo fue nece­sario dotar a las enzimas de mayor actividad catalítica y espe­cificidad, como laboriosa “mano de obra” cada vez más especializada y eficaz. Parece ser una consecuencia evidente de la divergencia evolutiva.

Estos conceptos chocan de frente con los descritos en uno de los libros más vendidos sobre estas cuestiones en los últimos años, La enzi­ma prodigiosa, del médico Hiromi Shinya. El autor señala, con poca base científica, que en nuestro organismo “hay una enzima madre, una enzima prototipo, sin especialización. Hasta que esta enzima madre se convierte en una enzima específica como respuesta a una necesidad particular, tiene el potencial de convertirse en cual­quier enzima”.

La Mata Hari de las enzimas

Pero sigamos con nuestras enzimas promiscuas. Desde el punto de vista aplicado, la promiscuidad de sustrato presenta connotaciones de gran interés. Por un lado, para ciertos usos es deseable que las enzimas sean poco es­pecíficas. Nos referimos, por ejemplo, a su empleo en deter­gentes, donde una lipasa debe atacar cuantos más tipos de manchas de grasa, mejor, o a su utilización en descontaminación, en la que una oxidorreductasa es preferible que oxide el mayor número posible de compuestos recalcitrantes.

En cuanto a la promiscuidad catalítica, que implica que una misma enzima es funcional en reacciones que pertenecen a varias de las seis clases descritas en el cuadro de la imagen (tabla 1), es notorio el caso de la lipasa B de la levadura Candida an­tarctica. Esta enzima, a la que podríamos denominar la Mata Hari de la enzimología, se ha convertido en uno de los bio­catalizadores con mayores aplicaciones industriales. Por citar algunas: cataliza reaccio­nes diversas que incluyen la hidrólisis e interesterificación de grasas, la obtención de poliésteres, la síntesis de amidas, reso­luciones racémicas, condensaciones aldólicas, epoxidaciones y la reacción de Mannich, que se usa por ejemplo para sintetizar fármacos, entre otras cosas. Como señalan algunos científicos, “es el momento de investigar nuevas re­acciones para viejas enzimas”. Con ello aumentarán las posibilidades catalizadoras de las enzimas.

 

* Francisco J. Plou es investigador en el Instituto de Catálisis y Petroleoquímica del CSIC y autor del libro ‘Las enzimas’ (Editorial CSIC  Los Libros de la Catarata).

¿Manchas difíciles? La solución está en las enzimas

Por Francisco J. Plou (CSIC)*

Ana Yacobi / Flickr

Ana Yacobi / Flickr

En la actualidad, de cada 100 gramos de cualquier detergente, entre uno y dos corresponden a enzimas, es decir, a catalizadores biológicos utilizados para acelerar las reacciones químicas. El auge del uso de las enzimas en productos para la limpieza de ropa y vajillas es tan grande que en Dinamarca, el principal productor de estas proteínas, hay un detergente que contiene hasta nueve enzimas distintas. ¿De verdad merece la pena añadir enzimas a los detergentes o se trata de una cuestión de marketing?

Antes de responder a esta pregunta, conviene saber que el empleo de enzimas en productos de limpieza es relativamente nuevo en la historia de la humanidad y que no ha estado exento de polémicas.

En 1913 el científico alemán Otto Röhm (1876-1939) patentó el uso de extractos de páncreas de animales muertos en el prelavado de prendas de vestir. Sin embargo, no fue hasta la década de 1960 cuando en los detergentes para la ropa se empezaron a introducir masivamente enzimas, cuya producción se realiza generalmente a partir de cultivos de bacterias, levaduras y hongos. Esto sucedió de forma paralela a la implantación de las lavadoras, que requerían productos cada vez más eficientes capaces de eliminar las manchas a temperaturas bajas o moderadas.

Esta innovación fue velozmente popularizada en Europa pero no en Estados Unidos, donde creció el temor de que las enzimas pudieran causar reacciones alérgicas. Los ánimos se apaciguaron en 1971, cuando la Academia Nacional de Ciencias de este país dictaminó que el empleo de enzimas en detergentes representaba un avance tecnológico sin riesgo alguno para la salud.

De hecho, en 1975 se produjo otro logro biotecnológico que impulsó definitivamente este mercado, al conseguir encapsular las enzimas en pequeñísimos gránulos recubiertos por un material inerte que se dispersaba en contacto con el agua de lavado, liberándolas poco a poco. Esta liberación a través del agua de lavado no supone ningún problema ecológico, pues su naturaleza proteica las convierte en biodegradables.

Daniel Lobo / Flickr

Daniel Lobo / Flickr

Pero entonces, ¿las enzimas son realmente útiles en los detergentes? La respuesta es “sí”. Una de sus principales ventajas es el tratamiento de manchas difíciles que de otra manera sería difícil quitar. Así, los detergentes actuales suelen incorporar al menos cuatro tipos de enzimas, la mayoría especializados en un tipo distinto de mancha:

  1. Lipasas, que sirven para eliminar las manchas que contienen sustancias lipídicas, como las procedentes de grasas y aceites alimenticios, cosméticos, pintalabios o sudor. Las lipasas, además, permiten reducir casi un 25% la cantidad de agentes surfactantes o tensioactivos presentes en el detergente.
  2. Proteasas (las primeras enzimas empleadas en detergentes), que se utilizan para degradar las manchas que tienen una base de proteína, por ejemplo las de sangre, huevo o leche.
  3. Amilasas, que eliminan los depósitos de almidón, muy abundantes en patatas, salsas, pasta o arroz, por ejemplo.
  4. Celulasas, que se añaden para un mejor cuidado de las fibras celulósicas de las prendas de algodón, proporcionando una mayor suavidad a las telas y restaurando los colores.

Algunas compañías, en aras de obtener una eficiencia todavía mayor en el lavado, añaden otros dos tipos de enzimas:

  1. Mananasas, que degradan las manchas que contienen mananos, muy difíciles de eliminar. Los mananos, también llamados gomas, se emplean como espesantes en alimentos como helados y salsas, y también están presentes en lociones corporales o pasta de dientes.
  2. Pectinasas, para eliminar los residuos de la pectina de las frutas, por ejemplo en mermeladas, zumos o yogures.

Además, las enzimas generan una serie de beneficios medioambientales. El más destacado es la posibilidad de emplear programas de lavado más cortos y a temperatura ambiente, lo que supone un notable ahorro energético y de agua. De hecho, la mayor parte de la energía consumida en un lavado se utiliza para calentar el agua.

Pero también las enzimas permiten reducir, e incluso suprimir, la incorporación a los detergentes de algunas sustancias químicas que contaminan las aguas de lavado, fundamentalmente los fosfatos, que tienen un efecto demoledor sobre los medios acuáticos y que, poco a poco, están siendo prohibidos en los productos de limpieza en todo el mundo.

Así pues, como vemos, el tambor de la lavadora es una especie de reactor químico en el que las enzimas tienen que hacer su trabajo durante el breve tiempo de lavado, sorteando todo tipo de dificultades derivadas de la presencia de tensioactivos, agentes blanqueantes y suavizantes, en un entorno alcalino de un pH entre 9 y 12. ¡Y lo consiguen!

 

* Francisco J. Plou es investigador científico en el Instituto de Catálisis y Petroleoquímica del CSIC y autor del libro ‘Las enzimas’, disponible en la Editorial CSIC Los Libros de la Catarata.

Los biocombustibles pueden ser más nocivos que el petróleo

Por Joaquín Pérez Pariente (CSIC)*

Bajo las etiquetas ‘combustible ecológico’ y ‘diésel verde’ circulan por las ciudades del mundo occidental vehículos que utilizan como combustible sustancias obtenidas a partir de productos agrícolas. Son los denominados biocombustibles, en los que el prefijo ‘bio’ pretende resaltar sus bondades medioambientales. Sin embargo, la realidad es que los biocombustibles pueden llegar a ser incluso más nocivos que el petróleo por su emisión de gases de efecto invernadero, responsables del cambio climático que está experimentando nuestro planeta. La causa de ese daño medioambiental estriba en la forma en la que se obtienen.

Si somos rigurosos, recibe el nombre de biocombustible todo combustible de origen biológico. El más común es la madera, pero también son biocombustibles las grasas animales y los aceites vegetales que han servido para iluminar durante siglos nuestros hogares. Pero los que nos interesan son los que se utilizan hoy en día en vehículos de transporte, que son de dos tipos. Uno es el alcohol denominado etanol, el mismo que se encuentra en el vino o la cerveza, que se obtiene mediante fermentación de azúcares como los de la caña de azúcar, o los de los cereales, entre los cuales destaca el maíz. El segundo es el biodiesel, que se produce mediante una reacción química entre el alcohol denominado metanol y aceites vegetales. Aunque se pueden utilizar diferentes aceites como materia prima para fabricar el biodiesel, en la práctica en todo el mundo se elabora a partir de aceites de soja y palma y, en mucha menor medida, de colza, sobre todo en Europa.

Los defensores del empleo de biocombustibles líquidos como sustitutos de la gasolina y gasoil derivados del petróleo argumentan sus efectos beneficiosos de la siguiente manera. Las plantas de las que se extraen las materias primas necesarias para su elaboración absorben dióxido de carbono, el principal gas de efecto invernadero, durante su crecimiento. Cuando los biocombustibles se queman en un vehículo, se emite dióxido de carbono a la atmósfera. Pero eso no supone un problema, porque las plantas volverán a asimilarlo cuando crezcan de nuevo. Tendríamos así un ciclo cerrado de captura-emisión de ese gas, que por lo tanto no produciría ningún aumento de su concentración en la atmósfera.

 

Producción mundial de bioetanol y biodiesel en miles de barriles por día. En el caso del etanol, 100.000 barriles por día equivalen a 3 millones de toneladas de petróleo anuales, mientras que para el biodiesel equivalen a 4,9 millones. La cantidad total de biocombustibles producidos en 2016 equivalió a 86 millones de toneladas de petróleo.

Sin embargo, esa explicación tan simple oculta un conejo en la chistera, que salta fuera de ella en cuanto nos asomamos a su interior. Esas plantas productoras de biocombustibles no crecen precisamente en el desierto, sino que se cultivan en terrenos fértiles que previamente estaban cubiertos por selvas y sabanas. Esos grandes bosques tropicales y subtropicales se destruyen simplemente quemándolos, para sustituirlos por los cultivos destinados a la producción masiva de biocombustibles, como la soja y la palma. Esos gigantescos incendios, visibles desde los satélites que orbitan el planeta y en ocasiones objeto por ello de atención televisiva, liberan a la atmósfera enormes cantidades de dióxido de carbono: entre 200 y 300 toneladas por hectárea, entre 20.000 y 30.000 toneladas por cada kilómetro cuadrado. Así se deforestan cada año decenas de miles de kilómetros cuadrados, hasta tal punto que provocan unas emisiones de gases de efecto invernadero casi iguales a las provenientes de los vehículos que utilizan combustibles derivados del petróleo. Aunque los biocombustibles contribuyen todavía relativamente poco a esa deforestación global, su amenaza es tan grave que el Parlamento Europeo aprobó en el mes de abril de este año una resolución para eliminar el aceite de palma como fuente de biocombustibles para el año 2020.

Por si fuera poco, los agrocombustibles, como en realidad deberían denominarse los biocombustibles, compiten con la producción de alimentos porque, al igual que estos, necesitan terrenos fértiles donde cultivarse. Y se trata de una competencia desleal, porque si se quisiera sustituir con ellos solo una parte de los que provienen del petróleo, habría que producirlos en tal cantidad que toda la superficie de nuestro planeta no bastaría para ello. Ahí radica el verdadero problema, en que los terrenos cultivables ya escasean y no podemos permitirnos el lujo de malgastarlos en un mundo que no es capaz de alimentar decentemente a toda su población.

No hay ninguna duda de que es necesario buscar alternativas al uso del petróleo, pero los biocombustibles no son la respuesta.

 

Joaquín Pérez Pariente es investigador del Instituto de Catálisis y Petroleoquímica del CSIC y es autor del libro Biocombustibles. Sus implicaciones energéticas, ambientales y sociales, editado por Fondo de Cultura Económica. La obra se presentará el día 19 en la librería Juan Rulfo (Madrid) a las 19:00 horas.